شنبه 1 اردیبهشت 1403
[Archive]
دوره 16، شماره 6 - ( 3-1397 )
جلد 16 شماره 6 صفحات 412-405 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Ghasemi M, Farshad A, Hajarian H, Banafshi O, Asadollahi V, Fathi F. The effects of sericin on cryopreserved sperm cells and subsequent embryo development in mice. IJRM 2018; 16 (6) :405-412
URL: http://ijrm.ir/article-1-1136-fa.html
URL: http://ijrm.ir/article-1-1136-fa.html
قاسمی منا، فرشاد عباس، حجاریان هادی، بنفشی امید، اسدالهی وحیده، فتحی فردین. اثرات سریسین بر انجماد اسپرم، لقاح آزمایشگاهی و تکامل آزمایشگاهی متعاقب آن در موش نژاد NMRI: یک مطالعه آزمایشگاهی. International Journal of Reproductive BioMedicine. 1397; 16 (6) :405-412
منا قاسمی1 
، عباس فرشاد* 2، هادی حجاریان3 ، امید بنفشی4 ، وحیده اسدالهی4 ، فردین فتحی4
، عباس فرشاد* 2، هادی حجاریان3 ، امید بنفشی4 ، وحیده اسدالهی4 ، فردین فتحی4
1- گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، کردستان، سنندج، ایران
2- گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، کردستان، سنندج، ایران ، AFarshad1957@gmail.com
3- گروه علوم دامی، دانشگاه رازی، کرمانشاه، ایران
4- مرکز تحقیقات علوم سلولی و مولکولی، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران
2- گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، کردستان، سنندج، ایران ، AFarshad1957@gmail.com
3- گروه علوم دامی، دانشگاه رازی، کرمانشاه، ایران
4- مرکز تحقیقات علوم سلولی و مولکولی، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران
چکیده: (2778 مشاهده)
مقدمه: سریسین تقریبا حدود %30 -20 از وزن کل پیله را تشکیل میدهد. مشخص شده که سریسین از 18 اسیدآمینه از جمله اسیدهای آمینه ضروری تشکیل شده است. انجماد انواع سلولهای پستانداران با استفاده از سریسین به واسطه مهار رادیکالهای آزاد و فعالیت شدید آنتیاکسیدانتها با موفقیت همراه بوده است.
هدف: مطالعه حاضر به منظور بررسی نقش محافظتی سریسین بر روی اسپرم موش در طی دوران انجماد و اثر آن بر باروری و به دنبال آن تکامل جنینی صورت گرفته است.
موارد و روش ها: اسپرمهای به دست آمده از اپیدیدیم موش در محیط محافظتکننده انجماد به همراه رافینوز %18، شیر خشک بدون چربی %3 و غلظتهای مختلف از سریسین (%0/75، 0/5، 0/25، 0) منجمد شدند. تحرک یا جنبایی، زندهمانی، توانایی باروری اسپرمهای یخگشایی شده و به دنبال آن تکامل جنینهای دوسلولی و مرحله بلاستوسیست ارزیابی شد.
نتایج: شواهد بدست آمده از این مطالعه نشان داد که اسپرمهای یخگشایی شده با %0/25 و %0/5 سریسین دارای تحرک و زندهمانی بیشتری بودند. گروه دارای مکمل %5/0 سریسین توانایی بهتری در باروری، تولید جنینهای دوسلولی و تکامل بلاستوسیستها در مقایسه با دیگر گروهها را داشت.
نتیجه گیری: از یافتههای این مطالعه میتوان نتیجه گرفت که اضافه کردن سریسین %5/0 به محیط انجماد اسپرم، کیفیت اسپرمهای یخگشایی شده و میزان تکامل تا مرحله بلاستوسیست را در موش نژاد NMRI افزایش میدهد.
هدف: مطالعه حاضر به منظور بررسی نقش محافظتی سریسین بر روی اسپرم موش در طی دوران انجماد و اثر آن بر باروری و به دنبال آن تکامل جنینی صورت گرفته است.
موارد و روش ها: اسپرمهای به دست آمده از اپیدیدیم موش در محیط محافظتکننده انجماد به همراه رافینوز %18، شیر خشک بدون چربی %3 و غلظتهای مختلف از سریسین (%0/75، 0/5، 0/25، 0) منجمد شدند. تحرک یا جنبایی، زندهمانی، توانایی باروری اسپرمهای یخگشایی شده و به دنبال آن تکامل جنینهای دوسلولی و مرحله بلاستوسیست ارزیابی شد.
نتایج: شواهد بدست آمده از این مطالعه نشان داد که اسپرمهای یخگشایی شده با %0/25 و %0/5 سریسین دارای تحرک و زندهمانی بیشتری بودند. گروه دارای مکمل %5/0 سریسین توانایی بهتری در باروری، تولید جنینهای دوسلولی و تکامل بلاستوسیستها در مقایسه با دیگر گروهها را داشت.
نتیجه گیری: از یافتههای این مطالعه میتوان نتیجه گرفت که اضافه کردن سریسین %5/0 به محیط انجماد اسپرم، کیفیت اسپرمهای یخگشایی شده و میزان تکامل تا مرحله بلاستوسیست را در موش نژاد NMRI افزایش میدهد.
نوع مطالعه: Original Article |
فهرست منابع
1. Moore AI, Squires EL, Graham JK. Adding cholesterol to the stallion sperm plasma membrane improves cryosurvival. Cryobiology 2005; 51: 241-249. [DOI:10.1016/j.cryobiol.2005.07.004]
2. Watson PF. The causes of reduced fertility with cryopreserved semen. Anim Reprod Sci 2000; 60-61: 481-492. [DOI:10.1016/S0378-4320(00)00099-3]
3. Matsuoka T, Imai H, Kohno H, Fukui Y. Effects of bovine serum albumin and trehalose in semen diluents for improvement of frozen-thawed ram spermatozoa. J Reprod Dev 2006; 52: 675-683. [DOI:10.1262/jrd.18033]
4. .Songsasen N, Betteridge KJ, Leibo SP. Birth of live mice resulting from oocytes fertilized in vitro with cryopreserved spermatozoa. Biol Reprod 1997; 56: 143-152 [DOI:10.1095/biolreprod56.1.143]
5. .Nakagata N, Takeshima T. High fertilizing ability of mouse spermatozoa diluted slowly after cryopreservation. Theriogenology 1992; 37: 1283-1291. [DOI:10.1016/0093-691X(92)90183-R]
6. .Kato N, Sato S, Yamanaka A, Yamada H, Fuwa N, Nomura M. Silk protein, sericin, inhibits lipid peroxidation and tyrosinase activity. Biosci Biotechnol Biochem 1998; 62: 145-147. [DOI:10.1271/bbb.62.145]
7. Takahashi M, Tsujimoto K, Yamada H, Takagi H, Nakamori S. The silk protein, sericin, protects against cell death caused by acute serum deprivation in insect cell culture. Biotechnol Lett 2003; 25: 1805-1809. [DOI:10.1023/A:1026284620236]
8. Tsujimoto K, Takagi H, Takahashi M, Yamada H, Nakamori S. Cryoprotective effect of the serine-rich repetitive sequence in silk protein sericin. J Biochem 2001; 129: 979-986. [DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002946]
9. Sasaki M, Kato Y, Yamada H, Terada S. Development of a novel serum-free freezing medium for mammalian cells using the silk protein sericin. Biotechnol Appl Biochem 2005; 42: 183-188. [DOI:10.1042/BA20050019]
10. Kumar P, Kumar D, Sikka P, Singh P. Sericin supplementation improves semen freezability of buffalo bulls by minimizing oxidative stress during cryopreservation. Anim Reprod Sci 2015; 152: 26-31. [DOI:10.1016/j.anireprosci.2014.11.015]
11. Hosoe M, Yoshida N, Hashiyada Y, Teramoto H, Takahashi T, Niimura S. Sericin accelerates the production of hyaluronan and decreases the incidence of polyspermy fertilization in bovine oocytes during in vitro maturation. J Reprod Dev 2014; 60: 268-273. [DOI:10.1262/jrd.2013-110]
12. Isobe T, Ikebata Y, Onitsuka T, Do LT, Sato Y, Taniguchi M, et al. Cryopreservation for bovine embryos in serum-free freezing medium containing silk protein sericin. Cryobiology 2013; 67: 184-187. [DOI:10.1016/j.cryobiol.2013.06.010]
13. Dash R, Acharya C, Bindu PC, Kundu SC. Antioxidant potential of silk protein sericin against hydrogen peroxide-induced oxidative stress in skin fibroblasts. BMB Rep 2008; 41: 236-241. [DOI:10.5483/BMBRep.2008.41.3.236]
14. Isobe T, Ikebata Y, Onitsuka T, Wittayarat M, Sato Y, Taniguchi M, et al. Effect of sericin on preimplantation development of bovine embryos cultured individually. Theriogenology 2012; 78: 747-752. [DOI:10.1016/j.theriogenology.2012.03.021]
15. Do LT, Namula Z, Luu VV, Sato Y, Taniguchi M, Isobe T, et al. Effect of sericin supplementation during in vitro maturation on the maturation, fertilization and development of porcine oocytes. Reprod Domest Anim 2014; 49: e17-e20. [DOI:10.1111/rda.12274]
16. Yasmin C, Otoi T, Setiadi MA, Karja NW. Maturation and fertilisation of sheep oocytes cultured in serum-free medium containing silk protein sericin. Acta Vet Hung 2015; 63: 110-117. [DOI:10.1556/AVet.2015.009]
17. Hajarian H, Aghaz F, Shabankareh HK. Replacement of serum with sericin in in vitro maturation and culture media: effects on embryonic developmental competence of Sanjabi sheep embryo during breeding season. Theriogenology; 92: 144-148. [DOI:10.1016/j.theriogenology.2016.12.027]
18. Cao TT, Zhang YQ. The potential of silk sericin protein as a serum substitute or an additive in cell culture and cryopreservation. Amino Acids 2017; 49: 1029-1039. [DOI:10.1007/s00726-017-2396-3]
19. Nakagata N. Cryopreservation of mouse spermatozoa and in vitro fertilization. Methods Mol Biol 2011; 693: 57-73. [DOI:10.1007/978-1-60761-974-1_4]
20. Takeo T, Nakagata N. Reduced glutathione enhances fertility of frozen/thawed C57BL/6 mouse sperm after exposure to methyl-beta-cyclodextrin. Biol Reprod 2011; 85: 1066-1072. [DOI:10.1095/biolreprod.111.092536]
21. Aboagla EM, Terada T. Trehalose-enhanced fluidity of the goat sperm membrane and its protection during freezing. Biol Reprod 2003; 69: 1245-1250 [DOI:10.1095/biolreprod.103.017889]
22. Jain YC, Anand SR. The lipids of buffalo spermatozoa and seminal plasma. J Reprod Fertil 1976; 47: 255-260. [DOI:10.1530/jrf.0.0470255]
23. Aitken RJ, Buckingham D, Harkiss D. Use of a xanthine oxidase free radical generating system to investigate the cytotoxic effects of reactive oxygen species on human spermatozoa. J Reprod Fertil 1993; 97: 441-450. [DOI:10.1530/jrf.0.0970441]
24. Alvarez JG, Storey BT. Role of glutathione peroxidase in protecting mammalian spermatozoa from loss of motility caused by spontaneous lipid peroxidation. Gamete Res 1989; 23: 77-90. [DOI:10.1002/mrd.1120230108]
25. Terada S, Nishimura T, Sasaki M, Yamada H, Miki M. Sericin, a protein derived from silkworms, accelerates the proliferation of several mammalian cell lines including a hybridoma. Cytotechnology 2002; 40: 3-12. [DOI:10.1023/A:1023993400608]
26. Aghaz F, Hajarian H, Shabankareh HK, Abdolmohammadi A. Effect of sericin supplementation in maturation medium on cumulus cell expansion, oocyte nuclear maturation, and subsequent embryo development in Sanjabi ewes during the breeding season. Theriogenology 2015; 84: 1631-1635. [DOI:10.1016/j.theriogenology.2015.08.013]
27. Ohnishi K, Murakami M, Morikawa M, Yamaguchi A.Effect of the silk protein sericin on cryopreserved rat islets. J Hepatobiliary Pancreat Sci 2012; 19: 354-360. [DOI:10.1007/s00534-011-0415-4]
28. Miyamoto Y, Oishi K, Yukawa H, Noguchi H, Sasaki M, Iwata H, et al. Cryopreservation of human adipose tissue-derived stem/progenitor cells using the silk protein sericin. Cell Transplant 2012; 21: 617-622. [DOI:10.3727/096368911X605556]
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
